Alternaria alternata菌丝细胞壁凝集素的纯化与特性研究

摘要：

Alternaria alternata是接触性活体营养菌寄生真菌纤细齿梗孢Olpitrichum tenellum的寄主真菌之一,该寄生过程中菌寄生真菌与寄主真菌的识别机制未见报道.本文分离、纯化了A.alternata菌丝细胞壁上的一种参与识别作用的特异性蛋白--凝集素,并对其特性以及在菌寄生过程中的作用做了初步研究,粗提液经硫酸铵分级沉淀,DEAE-Sepharose阴离子交换柱层析和Sephacryl S-100分子筛层析等步骤便可获得凝胶电泳均一的凝集素AAL,经凝胶过滤层析法测得分子量为37.2 kDa,经糖染色鉴定为一种糖蛋白.孢子凝集试验表明,AAL对O.tenellum的孢子具有极强的凝集力,在含量为3.325μg/mL时,30 min内90%的O.tenellum孢子发生凝集作用,对照(不含AAL的缓冲液)凝集力则显著下降.上述结果说明AAL在A.alternata细胞壁蛋白抽提液和O.tenellum的孢子吸附中扮演着重要角色,可能起识别因子的作用.

关键词：菌寄生真菌、凝集素、识别、纯化

所属期刊栏目：35

分类号：Q26(细胞生物化学)

资助基金：National Natural Science Foundation of China39700097

在线出版日期：2007-03-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：141-147