浸矿细菌中硫化氢-三价铁氧化还原酶的纯化

摘要：

利用Fe3+作为元素硫的电子受体,由铁生长的T.f硫化氢-三价铁氧化还原酶纯化至电泳匀质状态,对主要浸矿细菌氧化亚铁硫杆菌(T.f-dx)中的硫氧化酶关键酶进行分离与纯化.用质谱仪测定硫氧化酶的相对分子质量为46 072.06(精确度为土0.01%);SDS-PAGE(电泳)结果表明硫氧化酶由2个相同的亚基组成.在硫氧化过程中硫氧化酶绝对依赖于还原型谷胱苷肽(GSH),该酶的等电点和最适pH值分别为4.6和6.5.

关键词：氧化亚铁硫杆菌、硫化氢-三价铁氧化还原酶、纯化

所属期刊栏目：35

分类号：Q55(酶)

资助基金：高等学校博士学科点专项科研基金20020533012

在线出版日期：2004-06-04（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：43-48