CCL3L1融合蛋白的表达纯化及其多克隆抗体的制备

摘要：

目的 表达和纯化CCL3L1融合蛋白,并对其免疫原性进行分析.方法 应用分子生物学技术将pGEX-4T-1-CCL3L1质粒进行酶切,收集CCL3L1片段与pET-32a(+)表达载体连接,构建pET-32a(+)-CCL3L1重组质粒,将其转化BL-21大肠埃希菌进行蛋白表达并纯化.应用酶切鉴定、SDS-PAGE及Western blot等方法确保基因片段的正确性及表达蛋白的特异性.以间接ELISA法测定BABL/c小鼠多克隆抗体滴度.结果 成功获得了高纯度的CCL3L1融合蛋白,且该蛋白为可溶性表达,以其制备的多克隆抗体滴度最高可达1:51 200.结论 获得高纯度可溶性表达的CCL3L1融合蛋白及其高效价的多克隆抗体.

关键词：CCL3L1、趋化因子、HIV易感性、原核表达

所属期刊栏目：1

分类号：R73;S85

资助基金：北京市科委艾滋病重大项目基金 D0906003040591

在线出版日期：2008-03-31（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：134-137