中心蛋白C端半分子与Sm3+作用的光谱研究

摘要：

在0.01 mol·L-1 Hepes,0.15 mol·L-1 NaC1,pH 7.4及室温条件下,通过荧光光谱、圆二色光谱和紫外差光谱的方法研究了Sm3+与八肋游仆虫中心蛋白C端半分子(C-terminal domain of Euplotes octocarinatus centrin,C-EoCen)Ⅲ,Ⅳ结合位点的结合能力及结合后对蛋白质构象的影响.结果表明,Sm3+与C-EoCen结合后,蛋白质从关闭式构象转变为开放式构象,蛋白的疏水性结构域外露程度增强,同时蛋白的α-螺旋含量明显增大；Sm3与C-EoCen的Ⅲ,Ⅳ结合位点的条件稳定常数分别为:lgKm =6.23±0.39,lgKIV =6.81±0.51.

关键词：Sm3+、中心蛋白、构象变化、光谱

所属期刊栏目：31

分类号：O614.33;O641.4(无机化学)

资助基金：国家自然科学基金20901048,20771068;山西省自然科学基金2011021006-1;山西省留学归国基金201013;教育部博士点专项基金20091401110007

在线出版日期：2013-07-11（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：338-343