结核分枝杆菌重组Mtb8.1蛋白自诱导表达与抗原性分析

摘要：

目的 通过自诱导表达系统重组表达结核分枝杆菌H37Rv菌株可溶性蛋白抗原Mtb8.1,并对其抗原性进行分析.方法 应用PCR技术扩增结核分枝杆菌H37Rv菌株Mtb81蛋白抗原编码序列,将其插入克隆载体pMD18-T,酶切后插入表达载体PET28a,通过优化培养基和发酵工艺,摸索出一条高效的可溶表达方法,以间接ELISA法研究其免疫学特性.结果与结论 重组的Mtb81高效可溶性表达,纯化后纯度达95％以上;用纯化的重组蛋白抗原作为包被抗原建立的间接ELISA法检测200份血清样本,阳性率达34.0％,阴性率达91.0％,,符合率达62.5％.

关键词：结核分枝杆菌、Mtb8.1、可溶性表达、抗原性

所属期刊栏目：30

分类号：R378(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：the National Natural Science Foundation of China No.81260456国家自然科学基金81260456

在线出版日期：2014-06-19（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共3页

页码：535-537