期刊专题

10.3969/cjz.j.issn.1002-2694.2014.01.006

细粒棘球绦虫p38蛋白原核表达及其多克隆抗体制备

引用
目的 制备细粒棘球绦虫(Eg)p38蛋白的多克隆抗体,为进一步研究Egp38蛋白的功能提供检测抗体.方法 将Egp38蛋白基因序列克隆至原核表达载体pET28a,转化E.coli BL21株,IPTG诱导蛋白表达,以Ni亲和层析纯化Egp38蛋白,免疫家兔,收集免疫血清,ELISA 测定抗体效价,Western blotting检测所制备抗体与Eg虫体天然Egp38蛋白的反应性.结果 经0.2 mmol/L IPTG诱导,表达出约46 kDa的Egp38重组蛋白,制备获得效价在2.56×105以上的多克隆抗体,该抗体能够与Egp38重组蛋白和Eg蚴虫体内的Egp38蛋白发生特异性反应.结论 成功制备获得兔抗Egp38多克隆抗体,为研究Egp38在Eg与宿主间的交互作用中的功能和作为药物靶标等研究奠定基础.

细粒棘球绦虫、p38、蛋白表达、抗体制备

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R383.3(医学寄生虫学)

国家自然科学基金项目81000746,81360251

2014-02-27(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共5页

27-31

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中国人兽共患病学报

1002-2694

35-1284/R

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2014,30(1)

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