重组结核分枝杆菌38kDa蛋白的表达、纯化和复性及免疫特性的研究

摘要：

目的 构建结核分枝杆菌38kDa的重组质粒,在大肠杆菌中表达、纯化和复性重组蛋白,并评价其在结核病血清学诊断方面的价值.方法 用PCR方法从结核分枝杆菌H37Rv基因组中扩增出psts1基因片段,连接到表达载体PET30a中,在大肠杆菌中表达;应用组氨酸标签(His-Tag)纯化重组蛋白;在PBS中通过半透膜恢复重组蛋白的天然结构.结果 构建了含38kDa重组质粒的大肠杆菌工程菌,并以包涵体形式表达重组蛋白38kDa,其占细胞总蛋白的55%;重组蛋白变性后经镍柱纯化,其纯度达90%以上;通过半透膜完全恢复重组蛋白的天然结构,经蛋白印迹证实重组蛋白能与结核杆菌多克隆抗体结合.结论 具有天然结构和高纯度的重组融合蛋白有可能成为有效的结核病血清学诊断的候选抗原.

关键词：结核分枝杆菌、38kDa蛋白、克隆、表达、复性

所属期刊栏目：23

分类号：R378.9(医学微生物学（病原细菌学、病原微生物学）)

资助基金：国家卫生专项工作经费;四川国际旅行保健中心资助

在线出版日期：2007-12-17（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：974-977