腊肉加工过程中肌原纤维蛋白结构的变化

摘要：

[目的]解析肌原纤维蛋白在腊肉加工过程中主链构象及微环境的变化。[方法]运用拉曼光谱，对酰胺Ⅰ、Ⅲ带及S-S、C-C、C-N伸缩振动谱带进行分析，比较I760、 I850/I830的强度变化。[结果]在加工过程中，肌原纤维蛋白α-螺旋的含量显著下降，β-折叠的最终含量显著增加，β-转角及无规则卷曲含量无明显变化，主链C-C的α-螺旋及C-N伸缩振动强度减弱，二硫键天然构象的谱带强度也显著下降；I760归一化强度在干腌2 d后显著降低，而后在风干过程中又显著上升，I850/I830的比值在同时期显著下降。[结论]肌原纤维蛋白的主链及二级结构在整个加工过程中发生了变化，氨基酸残基的疏水性在风干过程中得到了增强。

关键词：拉曼光谱、肌原纤维蛋白、构型、腊肉

分类号：TS251.1;I229;TU45

资助基金：浙江省公益性项目;宁波市自然科学基金

在线出版日期：2013-12-24（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：3871-3877