禽呼肠孤病毒σC蛋白的原核表达及多克隆抗体的制备

摘要：

通过RT-PCR扩增禽呼肠孤病毒σC基因,经EcoR Ⅰ和Sal Ⅰ双酶切处理后与pET-30a原核表达载体连接,获得重组质粒pET-30a--σC.将重组阳性质粒转化至BL21(DE3)感受态细胞,经IPTG诱导表达后通过Westem blot分析表明重组目的蛋白获得表达,分子量约为42 ku,主要以包涵体形式存在.重组蛋白经纯化后免疫新西兰白兔,三次免疫获得抗σC蛋白的高效免疫血清.经ELISA检测,该血清抗体效价为1:105,并且能够与重组杆状病毒表达的σC蛋白发生特异性反应.禽呼肠孤病毒σC蛋白的表达与兔抗血清的制备为进一步研究该蛋白功能奠定了基础.

关键词：禽呼肠孤病毒、σC基因、原核表达、兔抗血清

所属期刊栏目：33

分类号：S852.65;R392.11;Q786

资助基金：现代农业产业技术体系建设专项nycytx-42-G3-01

在线出版日期：2011-12-21（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：18-21