2型猪链球菌胞壁蛋白MRP的截短表达、纯化及抗原保护性评价

摘要：

目的:扩增猪链球菌2型( Streptococcus suis 2)05ZYH33中的mrp基因,并在大肠杆菌BL21中重组表达,以获得高纯度的重组MRP截短蛋白,验证其抗原保护性.方法:以05ZYH33基因组为模板并设计引物扩增目的片段,构建表达质粒,利用亲和层析对目的蛋白进行纯化,免疫新西兰大白兔制备抗血清并测其效价.通过抗原保护实验及抗血清调理的全血杀伤实验验证重组MRP蛋白抗原保护性.结果:重组MRP蛋白在大肠杆菌中高浓度表达,纯化获得了高纯度的MRP截短蛋白并制备获得了抗血清.经该蛋白免疫过的CD-1小鼠与阴性对照组相比,存活率显著升高.经抗血清调理后,野生株05ZYH33在全血中的存活率显著降低,突变株AMRP无显著变化.结论:MRP蛋白有较高的抗原保护性.

关键词：猪链球菌2型、MRP、抗原保护性

所属期刊栏目：28

分类号：Q936(微生物学)

资助基金：国家自然科学基金30870091

在线出版日期：2012-03-20（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页码：117-119