通过融合双亲短肽改善L-天冬酰胺酶酶学特性

摘要：

L-天冬酰胺酶可以将L-天冬酰胺水解成L-天冬氨酸与氨,主要应用在医药与食品行业.作者尝试在L-天冬酰胺酶N-末端融合不同的自组双亲短肽,改善该酶的酶学特性.首先,利用分子克隆技术将6条分别具有不同特征的短肽与L-天冬酰胺酶的N-端融合,并在Escherichiacoli BL21中进行表达,最后,利用Ni2+-NTA纯化获得纯的重组L-天冬酰胺酶酶液.结果表明,融合SAP4对L-天冬酰氨酶(ansZ酶)动力学特征影响较大,融合蛋白SAP4-ansZ的比活力较融合前提高约30％,其中重组蛋白Km值较原始酶下降了7.5％,而Vmax值得提升了10％,说明融合SAP4可以改善ansZ酶对L-天冬酰胺的水解效率.

关键词：L-天冬酰胺酶、双亲短肽、融合、酶学特征

所属期刊栏目：34

分类号：Q55(酶)

资助基金：国家863计划项目2015AA021004;国家自然科学基金项目31400082;中央高校基本科研业务费专项资金项目JUSRP11545;江苏高校优势学科建设工程资助项目;111引智计划111-2-06项目;江苏省现代发酵工业协同创新中心项目

在线出版日期：2016-03-22（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共7页

页码：1178-1184