粪肠球菌精氨酸脱亚胺酶酶学性质研究

摘要：

经硫酸铵分级沉淀、Q-Sepharose Fast Flow阴离子交换层析、SephadexG-75凝胶柱层析从NJ402自溶细胞超声破碎液中提纯得到精氨酸脱亚胺酶(ADI),纯化倍数为34.5,活力回收率为31.4%,经SDS-PAGE以及Native-PAGE测定结果表明,ADI亚基分子量约为46 kD,该酶非变性情况下的分子量约为190 kD左右,该酶为同四聚体结构.酶学,胜质研究结果表明:ADI催化最适温度和最适pH分别为50℃和6.5,在45℃以下和pH 5～8之间有很好的稳定性.ADI是L-型脱亚胺酶,具有严格的光学选择性,适当浓度的Mn2+、Mg2+、Co2+对ADI催化活力的促进作用较大,高浓度的Zn2+和Co2+对酶有一定程度的抑制作用,L-瓜氨酸对酶无抑制作用而L-鸟氨酸却表现出较强的抑制作用.ADI在最佳催化条件下作用于L-精氨酸的米氏常数为3.2686 mmol/L,最大反应速度为2.44 μmol/min.

关键词：粪肠球菌NJ402、精氨酸脱亚胺酶、分离纯化、酶学性质

所属期刊栏目：35

分类号：TQ9;TS2

资助基金：国家技术创新基金02CJ-13-01-16

在线出版日期：2008-07-30（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：846-850