酰基辅酶A结合蛋白去折叠动力学的单分子磁镊研究

摘要：

不同结构类型的蛋白质的力学稳定性和去折叠动力学有显著的差异,其中全部由a螺旋构成的蛋白质通常在较小的拉力作用下就会发生快速去折叠,需要能够精准控制皮牛量级拉力的实验手段来进行定量研究.酰基辅酶A结合蛋白(ACBP)是一种研究全a螺旋结构蛋白折叠/去折叠动力学性质的模型蛋白,其由86个氨基酸残基形成一种由4个α螺旋组成的螺旋束结构.本文利用磁镊对ACBP进行了恒定力加载速率的拉伸实验,得到了不同力加载速率下的去折叠力的分布.不同数据分析方法都显示ACBP具有超长的去折叠距离.对比分子动力学模拟拉伸的结果,ACBP的过渡态中整个N端a螺旋和部分的C端a螺旋发生了去折叠转变.本研究显示单分子拉伸实验与分子动力学模拟相结合是揭示蛋白质构象转变的分子机制的可靠研究方法.

关键词：磁镊、蛋白质折叠、过渡态、分子动力学模拟

所属期刊栏目：72

分类号：O643.11;Q523;Q343.2

在线出版日期：2023-08-25（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：293-300