细胞色素b5 S64X突变体对蛋白结构及稳定性的影响

摘要：

为了深入了解细胞色素b5(Cyt b5)64位氨基酸残基(Ser64)对血红素辅基微环境及蛋白性质的影响,我们分别对Cyt b5Ser64进行了保守性突变(S64T)以及非保守性突变(S64K、S64N和S64H),均为亲水性氨基酸残基.对野生型细胞色素b5及其突变体蛋白S64X(X:T,K,N或H)的热、酸、盐酸胍变性的稳定性研究表明:4个突变体蛋白的稳定性相对于野生型都大大降低了;CD光谱表明,细胞色素b5 S64X突变体中的α-螺旋明显减少,芳香性氨基酸残基所处的肽链结构受到了影响;盐酸胍变性荧光光谱表明,Trp22周围的蛋白肽链受到了影响,Trp22暴露于水溶液的程度加大.我们认为Ser64不仅对血红素辅基有稳定作用,同时还对维持蛋白Core 1中的第5个α-螺旋结构有重要的作用,在64位引入其他氨基酸残基影响了第5个α-螺旋的结构,并通过蛋白肽链的相互作用,使得Trp22所在的Core 2结构也受到了较为明显的扰动.

关键词：细胞色素b5、Ser64突变体、稳定性、α-螺旋、血红素

所属期刊栏目：24

分类号：Q513;Q518.4;Q615(蛋白质)

在线出版日期：2008-04-28（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：47-54