期刊专题

10.3969/j.issn.1674-3873.2011.04.014

葡萄球菌GST-mTSST-1融合蛋白的纯化及其免疫活性鉴定

引用
将DH5α/pGXmTSST基因工程菌用IPTG诱导表达,经超声波破碎、离心、收集上清再用谷胱甘肽琼脂糖凝胶柱(GS4B)亲和层析纯化金黄色葡萄球菌无毒诱变GST-mTSST-1融合蛋白.以SDS-PAGE分析该融合蛋白的表达量和纯度,经双向免疫琼脂扩散试验鉴定GST-mTSST-1融合蛋白的免疫活性.结果表明,GST-mTSST-1融合蛋白在重组菌中可溶性表达,通过GS4B胶亲和层析纯化,SDS-PAGE电泳分析得到纯度较高的目的蛋白,其相对分子质量约为47 000,与理论值一致.兔抗GST-mTSST-1抗血清可特异识别天然rTSST-1蛋白中与GST-mTSST-1融合蛋白相对应的抗原组份,证实GST-mTSST-1融合蛋白具有与野生型rTSST-1相同的表面抗原决定簇,具有较好的免疫原性.

金黄色葡萄球菌、GST-mTSST-1、融合蛋白、免疫活性、纯化

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S852.611(动物医学(兽医学))

国家“十五”科技攻关计划项目2002BA518A04;吉林师范大学博士启动基金项目2009005

2012-04-21(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共3页

47-49

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吉林师范大学学报(自然科学版)

1674-3873

22-1393/N

32

2011,32(4)

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