化学修饰对川泽泻凝集素生物学活性和构象的影响

摘要：

用特异性化学修饰和荧光光谱的方法分析川泽泻凝集素(APL)活性位点氨基酸的分布情况.研究结果发现,色氨酸的化学修饰使活性降低80％,统计出每分子APL含有2个色氨酸残基,一个色氨酸位于凝集活性中心,另一个位于分子表面的疏水袋中,与凝集活性无关.精氨酸的化学修饰使活性降低50％,半胱氨酸的化学修饰使活性完全丧失.天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、丝氨酸/苏氨酸等化学修饰后凝集活性无明显变化.表明色氨酸、精氨酸和半胱氨酸对凝集素的凝集活性中心的构成起重要作用,天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、丝氨酸/苏氨酸等氨基酸位于凝集素的凝集活性中心附近,只是在维持凝集素分子的构象上具有一定的作用.

关键词：川泽泻凝集素、化学修饰、荧光光谱、凝血活性、构象

所属期刊栏目：51

分类号：Q51(蛋白质)

资助基金：四川省乐山市科技局重点计划项目10SZD036;乐山师范学院预研项目

在线出版日期：2014-11-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：1069-1074