Hsp16.3中一个高度保守疏水残基的定点突变

摘要：

结核杆菌小分子热休克蛋白Hsp16.3为一由三个三聚体组成的寡聚蛋白,并具有分子伴娘活性(Chang et al.,J.Biol.Chem.,1996,271: 7218～7223).为研究高度保守疏水片段中高度保守疏水亮氨酸残基(Leu121)对寡聚体结构和活性的影响,该残基被分别定点突变成天冬氨酸(Asp)、天冬酰胺(Asn)、缬氨酸(Val)和丙氨酸(Ala)等.结果发现当Leu121被突变成Val和Ala时,通过SDS-PAGE凝胶电泳检测仍可见重组蛋白在大肠杆菌中的高水平表达,而当被突变成Asp和Asn时,在SDS-PAGE胶上,见不到Hsp16.3蛋白带.表明该残基可能对寡聚蛋白的结构稳定起重要作用.

关键词：结核杆菌、小分子热休克蛋白、定点突变

所属期刊栏目：39

分类号：Q503(一般性问题)

资助基金：中国科学院资助项目39700025;国家重点基础研究发展计划973计划39725008

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：42-45