硫氧还蛋白及其L79K变体酶切后片段自身重新结合为同源二聚体的稳定性和动力学研究

摘要：

本文选择硫氧还蛋白(TRX)和硫氧还蛋白变体(TRXL79K)分别酶切后得到的两个片段:N片段(1-73)和C片段(74-108)作为研究对象.在硫氧还蛋白变体中用赖氨酸代替原来79位的亮氨酸,对两组N片段和C片段在自然状态下重新结合的稳定性和动力学进行对比,得到以下结论:1.TRX中处于β折叠状态的β4区域(P76,T77,L78,L79,L80,F81和K82)[3]中氨基酸的改变对N片段和C片段重新聚合成非共价键聚合物的动力学过程有一定的影响.2.79位氨基酸的改变对N片段和C片段形成非共价键同原二聚体的稳定性有较大的影响.

关键词：硫氧还蛋白、β折叠、α螺旋、动力学、离解常数

所属期刊栏目：20

分类号：O643(物理化学（理论化学）、化学物理学)

在线出版日期：2004-01-08（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：257-261