重组人尿激酶原氨基末端片段的制备及活性测定

摘要：

尿激酶原的N-末端135个氨基酸片段包含了表皮生长因子结构域和环柄结构域,参与了尿激酶原和其受体的结合以及尿激酶原诱导的化学趋化活性.利用RT-PCR,从人脐带静脉内皮细胞中克隆ATF基因.将ATF基因插入pET-29a(+)中构建表达质粒pET-29a(+)/ATF,并转化至大肠杆菌BL21(DE3)中,经IPTG诱导表达及纯化后,从每升培养液中获得15mg rhATF,其纯度超过95%.活性测定结果表明rhATF能够阻断尿激酶原与尿激酶受体的结合,并能抑制尿激酶对纤溶酶原以及纤溶酶对尿激酶原的激活.

关键词：ATF、尿激酶受体、纯化、抑制

所属期刊栏目：40

分类号：Q78(基因工程（遗传工程）)

资助基金：教育部重大科技研究项目00-03;杰出青年基金30025011;教育部优秀青年教师资助计划

在线出版日期：2008-05-12（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共9页

页码：66-74