甲型H1N41流感病毒HA蛋白结构模建与构象表位分析
最近几个月来,一种新型流感病毒H1N1在全球流行,本文运用生物信息技术,从NCBI发布的新型A H1N1流感病毒基因序列出发,通过同源模建方法构建了HA蛋白三维结构,利用自主开发的蛋白抗原空间表位预测程序SEPPA预测了HA蛋白潜在空间表位氨基酸,并与以往流感病毒HA蛋白潜在构象表位进行了比较.结果发现HA蛋白中58个氨基酸残基具有较强的免疫原性,大部分在HA蛋白球状头部表面上聚集成簇,构成空间抗原表位,与以往流感病毒HA蛋白潜在空间表位相比,虽然坐落位置相似,但新的抗原表位在静电势性质上明显不同于以往流感病毒HA蛋白抗原表位.
甲型H1N1流感病毒、HA蛋白、空间表位、生物信息学
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R3(基础医学)
国家重点基础研究发展规划973计划2004CB720103;2006AA02312;上海市教育基金2000236018;2000236016
2009-07-30(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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