10.3969/j.issn.1671-1815.2017.21.032
利用圆二色谱法研究突变体BFR分子稳定性
通过引入人为突变,研究BFR纳米蛋白分子的稳定性与其一级结构的关系,探索蛋白质序列与结构的关系.选择可能与BFR构象密切相关的氨基酸残基引入突变,经表达、纯化后,利用圆二色谱仪检测突变体蛋白分子的结构变化.结果关键部位氨基酸的突变可以引起BFR分子中α螺旋含量及熔链温度发生了显著的变化.说明某些氨基酸的改变会引起BFR分子整体结构与稳定性的变化,有可能影响甚至改变蛋白质分子的功能.
细菌铁蛋白、圆二色、突变、蛋白纯化
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Q816(生物工程学(生物技术))
徐州医科大学优秀人才科研启动基金A53591505,A53591504;徐州市科技局重点课题KC15SM047;江苏省教育厅课题16KJB340002
2017-09-01(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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