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10.3969/j.issn.1674-5639.2011.06.023

拟南芥热激因子AtHsfAla在PET原核表达系统中的表达及纯化

引用
以pErl30a为载体构建的表达拟南芥热激因子AtHsfAla的大肠杆菌EcoliM15(pET30a/His6一AtHsfAla)为实验材料,以IPTG诱导6XHis融合蛋白的表达并经过Ni2+柱分离纯化AtHsfAla,再通过SDS—PAGE鉴定表达蛋白和纯化蛋白.结果显示,AtHsfAla蛋白在在PET原核表达系统中能够有效表达,并能通过亲和层析获得纯化的AtHsfAla蛋白.研究结果为揭示拟南芥热激因子AtHsfAla的作用机理奠定基础.

拟南芥AtHsfAla、表达、纯化

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Q943.2(植物学)

国家自然科学基金资助项目31060039;云南省自然科学基金资助项目2010ZC163;昆明学院科学研究资助项目YJL11025;校级重点学科建设作者

2012-04-21(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共3页

75-76,84

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昆明学院学报

1674-5639

53-1211/G4

33

2011,33(6)

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