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中华稻蝗谷胱甘肽S-转移酶的分离纯化

引用
采用硫酸铵沉淀法和GSH-agarose亲和层析法,对中华稻蝗Oxya chinensis(Thunberg)5龄若虫谷胱甘肽S-转移酶(glutathione S-transferases,GSTs)进行了分离纯化.结果表明:经硫酸铵沉淀,饱和度在60%-80%下沉淀中GSTs比活力较高,饱和度90%时比活力达到最高,为0.3046 μmol/min/mg protein,纯化倍数为1.82.进一步经GSH-agarose亲和层析纯化后,比活力最高达到8.5185 μmol/min/mg protein,纯化倍数为50.88.经SDSPAGE电泳检测,呈现单一的条带,亚基的分子量约为25.4 ku.此组分的纯化成功为进一步研究中华稻蝗谷胱甘肽S-转移酶的酶学性质、结构特点和作用原理提供了基础资料.

谷胱甘肽硫转移酶、中华稻蝗、纯化、亲和层析

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S763.38(森林保护学)

国家自然科学基金重大国际合作项目30810103907;国家自然科学基金30870302;中国博士后科学基金201003656和20090451359

2011-10-17(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

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应用昆虫学报

0452-8255

11-6020/Q

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2011,48(4)

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