期刊专题

10.3969/j.issn.0452-8255.2009.03.033

东亚飞蝗谷胱甘肽S-转移酶分离纯化

引用
通过硫酸铵沉淀技术和GSH-agarose亲和层析对东亚飞蝗Locusta migratoria manilensis(Meyen)5龄若虫谷胱甘肽S-转移酶(glutathione S-transferases,GSTs)进行了分离纯化.结果表明GSTs活性在硫酸铵各沉淀段均有分布,但在55%~100%沉淀段活性较高,在硫酸铵饱和度为85%时比活力最高,达到420.33 μmol/min/mg protein,纯化倍数为18.86.根据硫酸铵粗沉淀谷胱甘肽S-转移酶结果,选择硫酸铵浓度为60%~90%沉淀段进行GSH-agarose亲和层析,纯化后比活力最高达到1 365.29 μmol/min/mgprotein,纯化倍数达到61.25.经SDS-PAGE鉴定,得到的GST为1条带,亚基的分子量约为24 kDa.

东亚飞蝗、谷胱甘肽S-转移酶、纯化

46

X70;TS2

国家自然科学基金项目30570247;山西省自然科学基金项目2006011075;山西省青年科技研究基金项目2007021030

2009-06-12(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共5页

480-484

相关文献
评论
暂无封面信息
查看本期封面目录

昆虫知识

0452-8255

11-1829/Q

46

2009,46(3)

相关作者
相关机构

专业内容知识聚合服务平台

国家重点研发计划“现代服务业共性关键技术研发及应用示范”重点专项“4.8专业内容知识聚合服务技术研发与创新服务示范”

国家重点研发计划资助 课题编号:2019YFB1406304
National Key R&D Program of China Grant No. 2019YFB1406304

©天津万方数据有限公司 津ICP备20003920号-1

信息网络传播视听节目许可证 许可证号:0108284

网络出版服务许可证:(总)网出证(京)字096号

违法和不良信息举报电话:4000115888    举报邮箱:problem@wanfangdata.com.cn

举报专区:https://www.12377.cn/

客服邮箱:op@wanfangdata.com.cn