鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质

摘要：

以鲢(H ypophthalmichth ys molitrix)肌肉为原料,采用硫酸铵盐析、凝胶过滤层析(Sephacryl S-300HR)和阴离子交换层析(DEAE-Sepharose FF)对鲢内源性转谷氨酰胺酶(TGase)分离纯化,并对其酶学性质进行研究.结果表明,酶液经多步纯化后可得单一酶蛋白,其分子质量为100 ku,比活力为126.7 U/mg,纯度提高34.2倍,该酶适宜的反应pH和温度分别为8.0和50℃.鲢内源性TGase具有Ca2+依赖性,最适Ca2+浓度为3 mmol/L.DTT在低浓度(0～5 mmol/L)范围能增加酶的活性,而高浓度的DTT、EDTA及Mg2+、Cu2+、Zn2+、Ba2+、Sn2+、Fe3+等金属离子则表现出抑制作用.鲢内源性TGase对鲢和草鱼肌球蛋白有较强的催化交联作用,能够诱导鲢、草鱼肌球蛋白交联形成多聚体,且对鲢肌球蛋白的催化交联作用更强.

关键词：鲢、内源性转谷氨酰胺酶、分离纯化、酶学性质、交联

所属期刊栏目：37

分类号：Q814(生物工程学(生物技术))

资助基金：国家自然科学基金项目31671884;国家现代农业产业技术体系专项CARS-45-27

在线出版日期：2019-03-18（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：105-112