期刊专题

10.3969/j.issn.1000-565X.2010.12.028

PHA-L4的纯化及结构分析

引用
通过阴离子交换层析对植物血球凝集素(PHA)提取物进行组分分离、纯化和活性检测,制得了高丝裂原活性的PHA-L4糖蛋白,并利用SDS-PAGE、质谱、N-端氨基酸序列、肽质量指纹谱等分析方法对其结构进行了鉴定.结果表明,PHA-L4是由4个PHA-L蛋白亚基组成的四聚体糖蛋白,相对分子质量为120 000,每个亚基N-端第12位天冬酰胺残基被糖基化,糖基化呈现微不均一性.

植物血球凝集素、纯化、鉴定、质谱、N-端氨基酸序列、肽质量指纹谱

38

Q946.1(植物学)

中国博士后基金资助项目2004036497;广东省科技计划项目2005B33001008

2011-04-07(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共6页

145-150

相关文献
评论
暂无封面信息
查看本期封面目录

华南理工大学学报(自然科学版)

1000-565X

44-1251/T

38

2010,38(12)

相关作者
相关机构

专业内容知识聚合服务平台

国家重点研发计划“现代服务业共性关键技术研发及应用示范”重点专项“4.8专业内容知识聚合服务技术研发与创新服务示范”

国家重点研发计划资助 课题编号:2019YFB1406304
National Key R&D Program of China Grant No. 2019YFB1406304

©天津万方数据有限公司 津ICP备20003920号-1

信息网络传播视听节目许可证 许可证号:0108284

网络出版服务许可证:(总)网出证(京)字096号

违法和不良信息举报电话:4000115888    举报邮箱:problem@wanfangdata.com.cn

举报专区:https://www.12377.cn/

客服邮箱:op@wanfangdata.com.cn