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10.3321/j.issn:1000-565X.2008.04.027

鲎素抗菌肽的分子结构稳定性及生物活性

引用
为了实现鲎素这种高效、广谱的抗菌肽在生产实践中的应用,采用不同温度、pH值、体外蛋白酶(胃蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶B)分别处理鲎素,通过检测鲎素最小抑菌浓度(MIC)的变化来衡量鲎素的生物活性稳定性;采用高效液相色谱(HPLC)检测鲎素残留量,通过HPLC图谱变化来评定鲎素分子结构的稳定性.结果表明:温度小于120℃、pH值小于11.30时,鲎素对大肠杆菌K88的MIC为1.25~5.00 mg/L;高效液相色谱检测得鲎素残留量在65.46~70.21 μg之间;鲎素对胃蛋白酶的作用表现出很高的稳定性,对胰蛋白酶、羧肽酶B、弹性蛋白酶的作用稍微敏感;在胃蛋白酶酶活浓度不高于5.33 mmol/,(s·L)、胰蛋白酶酶活浓度不高于0.67mmol/,(s·L)、羧肽酶B酶活浓度不高于0.17mmol/,(s·L)、弹性蛋白酶酶活浓度不高于0.021 mmol/,(s·L)的条件下,鲎素仍具有活性.这说明鲎素抗菌肽具有较强的高温耐受性,在酸性条件下具有稳定性,且具有一定的耐受蛋白酶降解的能力.

鲎素、抗菌肽、蛋白酶、抗菌活性、分子结构、结构稳定性

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Q74(生物小分子的结构和功能)

广东省自然科学基金05300281;04011209;广东省千百十工程人才培养专项基金0326403;0326402;广东省深圳市科技计划05KJBB003

2008-07-03(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

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华南理工大学学报(自然科学版)

1000-565X

44-1251/T

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