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10.13982/j.mfst.1673-9078.2016.1.019

黄粉虫抗菌肽的分离纯化及生物活性研究

引用
本研究以黄粉虫为试材,采用碱性蛋白酶酶解黄粉虫蛋白制备获得了抗菌肽,并对其进行分离纯化,比较了不同组分及纯化后抗菌肽的抑菌活性、热稳定性及分子量.结果表明:大孔吸附树脂对蛋白酶酶解液动态吸附并梯度洗脱后得到5个组分,抑菌试验表明无水乙醇洗脱组分的抑菌活性最强.采用制备型HPLC对无水乙醇洗脱组分进一步纯化,得到两个组分(H-1,H-2),其中组分H-2对大肠杆菌、沙门氏菌和金黄色葡萄球菌均表现出较强的抑菌活性,且其最小抑菌浓度(MIC)为0.512 mg/mL.热稳定性试验表明,H-2具有较好的热稳定性,121℃加热20 min仍能保持较高活性.液质联用(LC-MS)结果表明,H-2的分子量为756.82Da.本研究为黄粉虫抗菌肽的高效分离和纯化提供了科学依据,为黄粉虫抗菌肽在食品防腐中的应用提供了基础数据.

黄粉虫、抗菌肽、分离纯化、生物活性

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陕西省农业科技攻关项目2012K02-14

2016-04-08(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

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现代食品科技

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2016,32(1)

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