基于非共价键作用的山梨酸钾对植物蛋白荧光淬灭性能研究

摘要：

利用荧光光谱研究了在不同温度下,山梨酸钾(PSS)分别与大豆分离蛋白(SPI)和小麦面筋蛋白(WG)在溶液中的相互作用特性,探讨了山梨酸钾对这两种植物蛋白的荧光猝灭机理,测定了它们之间反应的表观结合常数及结合位点数.结果表明,山梨酸钾与两种植物蛋白之间分别生成了新的复合物,属于静态荧光淬灭.其中,山梨酸钾与SPI之间的相互作用在281K、291K和303K时的表观结合常数分别为1.58×104 L/mol、1.49× 103 L/mol和1.11× 102 L/mol,其对应的结合位点数分别为1.25、0.96和0.78,而山梨酸钾与WG之间的相互作用在281K、291K和303 K时的表观结合常数分别为2.90×104 L/mol、2.53×104 L/mol和5.50×104L/mol,其对应的结合位点数分别为1.04、1.06和1.15.热力学数据分析表明山梨酸钾与SPI反应作用力主要是范德华力和氢键作用,而与WG反应作用力主要是疏水作用力和电子作用力.

关键词：山梨酸钾、植物蛋白、相互作用、荧光光谱

所属期刊栏目：29

在线出版日期：2013-11-22（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共5页

页码：2420-2424