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10.3760/cma.j.cn121382-20201005-00103

重组人Ⅲ型胶原蛋白的表达纯化及性能研究

引用
目的:表达和纯化重组人Ⅲ型胶原蛋白(rhCol),并评价其性能。方法:构建重组基因工程菌pET30a(+)-1880/pACYCDuet-hy726/BL21(DE3),稳定共表达rhCol和脯氨酰羟化酶。通过大肠杆菌高密度发酵与盐析和柱层析蛋白纯化技术制备并纯化rhCol。十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定rhCol的纯度,全自动蛋白质多肽测序仪测定rhCol的N端氨基酸序列,紫外分光光度法测定rhCol中的羟脯氨酸含量,噻唑蓝法评价rhCol的细胞相容性。结果:高密度发酵最终菌体湿重约200 g/L,表达量约3 g/L,通过亲和层析获得的rhCol的纯度大于95%。rhCol的羟脯氨酸含量为11.44%,其水溶性及细胞相容性良好。结论:本研究制备的rhCol可作为一种优良的生物材料广泛用于皮肤护理及生物医药等领域。

重组人Ⅲ型胶原蛋白、大肠杆菌、高密度发酵、蛋白纯化

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2023-05-30(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

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18-22,33

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国际生物医学工程杂志

1673-4181

12-1382/R

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2021,44(1)

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