10.3321/j.issn:1002-0470.2006.01.017
邻单胞菌M6中甲基对硫磷水解酶(MPH)的纯化及性质的研究
通过热变性、硫酸铵沉淀、DEAE-Sephadex-A50阴离子交换层析和CM Sepharose Fast Flow阳离子交换层析等一系列步骤从有机磷农药降解菌Plesiomonas sp.M6中获得了甲基对硫磷水解酶(Methyl parathion hydrolase, MPH,EC 3.1.8.3)的电泳纯.酶谱显示和SDS-PAGE电泳表明纯化的酶只有一条条带,其分子量约为33kD.该酶热稳定性比较高,55℃、15min处理后酶活保持稳定,最适反应pH为9.0,最适反应温度在10℃左右.动力学分析表明其对甲基对硫磷的米氏常数(Km)为2.14mmol/L, 最大反应速度(Vmax)为14.08μmol/L.min,转换数(kcat)为2863s-1.
甲基对硫磷水解酶(MPH)、邻单胞菌M6、纯化、性质
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Q93;O6(微生物学)
国家科技攻关项目2004AA246070;中国科学院资助项目30300005
2006-03-30(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)
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