期刊专题

10.3321/j.issn:0251-0790.2003.11.038

蚕丝蛋白与类动物丝蛋白聚合物共混膜的振动光谱研究

引用
@@ 蚕丝纤维具有优良的力学性能,不同的环境条件对其力学性能有一定的影响,但其力学性能主要取决于形成纤维过程中所形成的以分子链β-折叠结构及其沿纤维轴方向高度取向为特征的丝纤维凝聚态结构[1,2].因此在丝纤维的形成及丝蛋白膜的人工制备过程中,丝蛋白分子链的构象及其构象转变一直是研究的重点[3~6].以蚕丝蛋白(Silk Fibroin,SF)稀溶液在常温下浇铸的SF膜一般以无规线团/α-螺旋为主的构象状态存在; 经热处理、极性溶剂(如甲醇等)处理、应力作用或共混入一些能与SF形成分子间氢键的聚合物组分后,SF膜的构象将从无规线团/α-螺旋构象向β-折叠转变[3,5~9].红外光谱和拉曼光谱等振动光谱是研究SF构象转变非常有效的手段,利用时间分辨的红外光谱可对因极性溶剂和金属离子所导致的SF或蜘蛛丝蛋白膜中的构象转变进行实时监控[5,10].

蚕丝蛋白、类动物丝蛋白聚合物、共混、振动光谱

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O631(高分子化学(高聚物))

国家自然科学基金20244005;高等学校博士学科点专项科研项目

2004-03-12(万方平台首次上网日期,不代表论文的发表时间)

共3页

2113-2115

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高等学校化学学报

0251-0790

22-1131/O6

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2003,24(11)

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