光谱法、量热法以及分子对接研究槲皮素与中心蛋白的相互作用

摘要：

通过光谱法、等温滴定量热法(ITC)以及分子对接等技术研究了八肋游仆虫中心蛋白N端分子(N-EoCen)与槲皮素(Quercetin,Q)之间的相互作用以及Q对N-EoCen构象的影响.结果表明,在室温下Hepes(pH=7.4)缓冲溶液中,Q可以与N-EoCen以物质的量比1∶1结合于N-EoCen的第二个EF-hand的E,F螺旋之间,条件结合常数约为104 L·mol-1,复合物的形成是放热的过程,Q与N-EoCen之间存在氢键、疏水作用以及范德华力等多种作用.Q与N-EoCen中酪氨酸残基(Tyr72)的结合距离为1.54 nm.复合物的形成使得蛋白的构象发生变化,α-helix含量减少.本文的研究成果对于进一步了解中心蛋白分子识别多样性的结构基础,以及相关药物的研发具有参考价值.

关键词：八肋游仆虫中心蛋白N端分子、槲皮素、复合物、构象

所属期刊栏目：39

分类号：O657(分析化学)

资助基金：国家自然科学基金;山西省应用基础研究计划资助项目;山西省教育厅资助项目;山西中医药大学科研基金资助项目

在线出版日期：2023-06-05（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：127-134