绿色木霉纤维素酶分子侧链构象与侧链环境特征的研究

摘要：

运用拉曼光谱分析技术能够揭示蛋白质分子基团振动特征,本文对绿色木霉(Trichoderma viride)纤维素酶中的CBHⅡ在固态以及两种pH值的液态中酶分子的侧链构象与侧链环境状态进行了拉曼分析.结果揭示了CBHⅡ中胱氨酸的CαCβ-S-S'-Cβ'Cα'基团和C-S键,蛋氨酸(甲硫氨酸)的CαCβ-Cγ-SC基团,HCβ-CγS基团和C-S键,以及半胱氨酸的HCβ-CγS基团和C-S键的构象特征.实验还证明14个色氨酸是部分暴露的,C2-C3-Cβ-Cα侧链的扭转角[X21]形式多样.在pH6.0和固体样品中,酶蛋白中酪氨酸均为强氢键供体,两种样品各有20.3%、25.1%是暴露于溶剂的.而pH8.0水溶液中酪氨酸酚羟基成键能力特点是既可做氢键供体,又可做氢键受体,它们有80%是暴露于溶剂的.

关键词：绿色木霉、纤维素酶、CBHⅡ、构象、拉曼光谱

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分类号：O657.37;Q55(分析化学)

资助基金：国家自然科学基金30170005;江苏省高校自然科学基金03KJB180064

在线出版日期：2004-11-11（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共4页

页码：63-66