磷酸化调控泛素单体与Rad23A/Ubiquilin-1中泛素结合域互作的检测

摘要：

泛素(ubiquitin,Ub)是一种广泛存在、高度保守的信号蛋白质,它能够特异性识别成千上万种靶蛋白,以非共价方式行使不同的功能,其中包含蛋白质降解.Ubiquilin-1 (Ubql-1)和Rad23A作为两种蛋白降解的转运因子,都包含有与泛素结合的结构域,被称为泛素结合域(ubiquitin-associated domain,UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修饰的特异性激酶PINK1被发现,磷酸化使泛素在溶液中呈现舒展态与收缩态两种互相转换的构象.本文通过核磁共振(nuclear magnetic resonance,NMR)技术对UBA和磷酸化泛素之间的相互作用进行检测,观测磷酸化对UBA和泛素结合的影响.实验结果表明Rad23A-UBA2与Ubql-1 UBA都特异性的与磷酸化泛素的舒展态相互作用,但是磷酸化未改变泛素与UBA之间的亲和力.值得注意的是与Ubql-1 UBA相互作用时,磷酸化促进了泛素收缩态向舒展态的转换.

关键词：泛素(Ub)、磷酸化、核磁共振(NMR)、蛋白质之间相互作用、泛素结合域(UBA)

所属期刊栏目：36

分类号：O482.53(固体物理学)

资助基金：国家重点研究计划资助项目2017YFA0505400

在线出版日期：2019-06-10（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共8页

页码：15-22