小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2互作调控其酶活性

摘要：

[目的]为探究拟南芥小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的关系.[方法]构建带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的原核蛋白表达载体,将小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2的重组蛋白诱导表达后进行体外免疫共沉淀试验,并利用过氧化氢酶活性试剂盒检测过氧化氢酶活力.[结果]成功构建了带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4的蛋白表达载体,并通过体外免疫共沉淀试验发现带有组氨酸标签的小热休克蛋白HSP17.4能够将无纯化标签的过氧化氢酶2成功纯化出来,过氧化氢酶活性检测表明小热休克蛋白HSP17.4可以显著增强过氧化氢酶2活性.[结论]本研究证明小热休克蛋白HSP17.4与过氧化氢酶2存在相互作用,并且小热休克蛋白HSP17.4激活过氧化氢酶2酶活性,为进一步研究小热休克蛋白HSP17.4通过调控过氧化氢酶2参与非生物胁迫响应奠定基础.

关键词：小热休克蛋白、蛋白表达纯化、过氧化氢酶、酶活性

所属期刊栏目：38

分类号：Q554+.6(酶)

资助基金：北京市教委科研计划一般项目;北京农学院青年科学基金项目

在线出版日期：2023-04-14（万方平台首次上网日期，不代表论文的发表时间）

页数：共6页

页码：1-6